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Incidents au RAADfest : Réflexions sur les thérapies de rajeunissement et la sécurité des traitements

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Le RAADfest, un grand festival sur la longévité à Las Vegas, a été marqué par un incident grave où deux personnes ont presque perdu la vie après avoir reçu des injections de peptides. Cet événement a suscité des préoccupations sur les thérapies de rajeunissement non prouvées et la sécurité des traitements. Malgré un intérêt croissant et une volonté de vivre plus longtemps, le domaine de la longévité souffre d’un manque de thérapies anti-âge approuvées, et de nombreux individus se tournent vers des options non testées. Cela crée des risques importants, non seulement pour la sécurité des patients, mais aussi pour la crédibilité du domaine. Des experts soulignent que les peptides, bien que prometteurs, comportent des risques et que leur régulation est inadéquate. L’incident au RAADfest illustre les dangers d’une commercialisation non réglementée des thérapies anti-âge. Les intervenants de la santé discutent de la nécessité d’une meilleure régulation tout en reconnaissant le besoin de progrès dans la recherche sur la longévité. Les opinions varient sur la manière de procéder, avec certains appelant à des réglementations plus strictes, tandis que d’autres soutiennent que le cadre réglementaire actuel est trop contraignant et qu’il freine l’innovation. La réunion des acteurs du secteur pour développer des lignes directrices est envisagée, bien qu’il y ait des désaccords sur la manière de combiner sécurité, efficacité et innovation. Source : https://www.lifespan.io/news/two-people-almost-died-at-raadfest-we-went-to-the-experts/?utm_source=rss&utm_medium=rss&utm_campaign=two-people-almost-died-at-raadfest-we-went-to-the-experts

Nanostructures Ingénierées pour Prévenir la Toxicité des Protéines Amyloïdes dans la Maladie d’Alzheimer

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Des scientifiques ont créé des nanostructures conçues qui se lient aux monomères et oligomères de la protéine amyloïde bêta (Aβ), empêchant leur entrée dans les neurones et augmentant considérablement la survie cellulaire in vitro. Les protéines mal repliées sont considérées comme responsables de maladies telles que la maladie d’Alzheimer et la sclérose latérale amyotrophique (SLA). La maladie d’Alzheimer est caractérisée par l’agrégation de plaques amyloïdes entre les cellules cérébrales, mais l’élimination de ces plaques a un impact limité sur la maladie. Des recherches récentes indiquent que les fibrilles et oligomères solubles de l’Aβ, qui peuvent entrer dans les cellules, sont plus dommageables que les plaques et sont plus étroitement liés au déclin cognitif. Les scientifiques cherchent des outils chimiques meilleurs pour cibler ces protéines nuisibles, et une étude de l’Université Northwestern propose l’utilisation d’amphiphiles peptidiques (TPA) qui s’auto-assemblent en longues nanofibres. Les chercheurs ont combiné plusieurs éléments pour créer des fibres personnalisées destinées à se lier à l’Aβ, y compris des chaînes courtes d’acides aminés et un sucre naturel appelé tréhalose, connu pour sa capacité à stabiliser les protéines mal repliées. Malgré des attentes initiales, le tréhalose a en fait destabilisé les nanofibres, rendant ces assemblages plus réactifs et capables de piéger les peptides Aβ42, une sous-catégorie particulièrement nocive. En co-culture avec des neurones humains dérivés de cellules souches pluripotentes induites (iPSCs), les chercheurs ont observé que, en présence de TPA, l’Aβ42 ne s’accumulait pas dans les lysosomes neuronaux, ce qui a amélioré la survie des neurones. Leur étude met en lumière le potentiel des nanomatériaux conçus pour traiter les causes sous-jacentes des maladies neurodégénératives. Cependant, des questions subsistent, telles que la possibilité de livrer les structures TPA au système nerveux central et si le nettoyage des conjugats TPA-Aβ42 serait nécessaire. Ces résultats ouvrent la voie à une révolution potentielle dans le traitement de la maladie d’Alzheimer, en particulier à un stade précoce. Source : https://www.lifespan.io/news/nanostructures-trap-amyloid-beta-rescuing-neurons/?utm_source=rss&utm_medium=rss&utm_campaign=nanostructures-trap-amyloid-beta-rescuing-neurons