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Comprendre la progression de la maladie d’Alzheimer : Rôle du complexe NMDAR/TRPM4 et nouvelles pistes thérapeutiques

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La maladie d’Alzheimer (MA) est la forme de démence la plus répandue, caractérisée par un déclin cognitif et une dégénérescence neuronale progressive. Ce processus est marqué par la formation de plaques d’amyloïde β et de dégénérescence neurofibrillaire, deux caractéristiques morphologiques clés de la pathologie de la MA. Bien que les agrégats protéiques d’amyloïde β et de tau soient bien documentés, les molécules spécifiques responsables de la destruction cellulaire provoquée par ces protéinopathies n’ont pas encore été identifiées. Des recherches récentes se sont concentrées sur un complexe de signalisation de mort récemment découvert, le complexe NMDAR/TRPM4, qui joue un rôle crucial dans la signalisation toxique du glutamate, impliquée dans la pathogénie de la MA. Dans le modèle murin 5xFAD de la MA, une augmentation de la formation du complexe NMDAR/TRPM4 a été détectée, suggérant son implication dans la progression de la maladie. Cette augmentation a pu être inhibée par l’application orale de FP802, un inhibiteur de l’interface TwinF, capable de perturber et de détoxifier le complexe de mort NMDAR/TRPM4. Le traitement par FP802 a montré des résultats prometteurs, prévenant le déclin cognitif des souris 5xFAD lors de tests de mémoire, tout en préservant la complexité structurelle des dendrites, en empêchant la perte de synapses, en réduisant la formation de plaques d’amyloïde β et en protégeant les mitochondries contre les altérations pathologiques. Ces résultats identifient le complexe NMDAR/TRPM4 comme un promoteur majeur de la progression de la maladie d’Alzheimer, amplifiant les processus pathologiques potentiellement auto-entretus initiés par l’amyloïde β. L’utilisation d’inhibiteurs de l’interface TwinF offre une nouvelle voie thérapeutique, servant d’alternative ou de complément au traitement par anticorps visant à éliminer l’amyloïde β du cerveau des patients atteints de MA. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/09/the-toxic-nmdar-trpm4-interaction-in-alzheimers-disease/

Le Rôle Protecteur de la Midkine dans la Pathologie Amyloïde de la Maladie d’Alzheimer

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La recherche sur la neurodégénérescence a longtemps exploré le rôle des protéines présentes aux côtés des agrégats d’amyloïde-β (Aβ) dans le cerveau vieillissant. Dans ce contexte, une protéine d’intérêt est la midkine (MDK), qui est associée à une réponse protectrice face à l’agrégation de l’amyloïde-β. Des études de profilage protéomique des cerveaux de patients atteints de la maladie d’Alzheimer (MA), ont révélé que la midkine est fortement régulée et corrélée avec l’amyloïde-β dès les premiers stades de la maladie, mais son rôle exact dans la progression de la maladie reste encore obscur. Des recherches récentes montrent que la midkine atténue l’assemblage de l’amyloïde-β et influence la formation des amyloïdes dans le modèle murin 5xFAD, un modèle de l’amyloïdose. Les résultats montrent que la protéine MDK réduit la formation de fibrilles des peptides Aβ40 et Aβ42, ce qui a été confirmé par diverses méthodes d’analyse, y compris la fluorescence de thioflavine T, la dichroïsme circulaire, la microscopie électronique à contraste négatif et la résonance magnétique nucléaire. L’élimination du gène Mdk dans le modèle murin 5xFAD a entraîné une augmentation de la formation d’amyloïde et une activation des microglies dans le cerveau, ce qui souligne l’importance de la midkine dans la modulation de la pathologie amyloïde. De plus, un profilage protéomique basé sur la spectrométrie de masse a montré une accumulation significative d’amyloïde-β et de protéines corrélées à l’amyloïde, ainsi que des composants microgliaux, renforçant ainsi le rôle protecteur de la midkine contre la pathologie amyloïde dans la maladie d’Alzheimer. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/09/midkine-is-protective-in-alzheimers-disease/

L’impact de l’agrégation protéique sur le vieillissement cérébral : Étude sur HAPLN2

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Un petit nombre de protéines dans le corps et le cerveau sont connues pour devenir mal repliées ou altérées de manière à provoquer la formation d’agrégats protéiques étendus et nuisibles. Les conditions neurodégénératives, en particulier, sont fortement liées aux agrégats de protéines spécifiques, tels que l’amyloïde-β, la tau et l’α-synucléine. Les chercheurs continuent de découvrir de nouvelles protéines capables de produire des agrégats qui contribuent de manière significative aux formes de maladies liées à l’âge. Par exemple, l’agrégation de TDP-43 est une découverte relativement récente qui provoque une forme prédominante de démence. En outre, des recherches montrent que de nombreuses autres protéines, potentiellement des centaines, peuvent produire des agrégats en raison de dysfonctionnements dans les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines. Il est donc probable que notre connaissance actuelle soit incomplète concernant les protéines et les agrégats importants dans les maladies liées à l’âge.

L’agrégation des protéines est un marqueur des maladies neurodégénératives et est également observée dans les cerveaux des individus âgés sans ces conditions, ce qui suggère que le vieillissement favorise l’accumulation des agrégats protéiques. Cependant, la compréhension globale des agrégats protéiques dépendants de l’âge impliqués dans le vieillissement cérébral reste floue. Dans cette étude, les chercheurs ont étudié les protéines qui deviennent sarkosyl-insolubles avec l’âge et ont identifié la protéine de liaison à l’hyaluronane et aux protéoglycanes 2 (HAPLN2), une protéine liant l’acide hyaluronique de la matrice extracellulaire aux nœuds de Ranvier, comme une protéine agrégante dépendante de l’âge dans les cerveaux de souris.

Des niveaux élevés d’acide hyaluronique et une fonction microgliale altérée ont réduit l’élimination de HAPLN2, entraînant son accumulation. Les oligomères de HAPLN2 ont induit des réponses inflammatoires microgliales à la fois in vitro et in vivo. En outre, l’agrégation de HAPLN2 associée à l’âge a également été observée dans le cervelet humain. Ces résultats suggèrent que l’agrégation de HAPLN2 résulte du déclin lié à l’âge de l’homéostasie cérébrale et peut aggraver l’environnement cérébral en activant les microglies. Cette étude fournit de nouvelles perspectives sur les mécanismes sous-jacents au vieillissement du cervelet et met en lumière le rôle de HAPLN2 dans les changements associés à l’âge dans le cerveau. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/08/hapln2-forms-aggregates-to-provoke-microglial-inflammation-in-the-aging-brain/

Le rôle des microglies et du récepteur ADGRG1 dans la lutte contre la maladie d’Alzheimer

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Les récepteurs spécifiques présents à la surface des cellules immunitaires jouent un rôle crucial dans l’ingestion et l’élimination des déchets métaboliques. Ces récepteurs, qui sont des protéines produites par les mécanismes habituels de l’expression génique, voient leur quantité varier selon l’âge et les circonstances, en raison des régulations épigénétiques de l’expression des gènes. Cette variation influence la capacité des cellules immunitaires à agir contre des cibles spécifiques. Des chercheurs ont étudié la capacité des cellules immunitaires innées, appelées microglies, à éliminer l’excès d’amyloïde-β dans le cerveau, constatant que cette capacité dépendait de l’expression d’un récepteur nommé ADGRG1. Dans les cas graves de la maladie d’Alzheimer, les microglies présentent une insuffisance d’ADGRG1, ce qui les empêche de nettoyer efficacement les plaques amyloïdes. Bien que la question de savoir si cette insuffisance est une cause contribuant à la maladie d’Alzheimer ou un effet secondaire reste à prouver, il existe déjà de nombreuses données suggérant que la dysfonction des microglies est un facteur important dans les maladies neurodégénératives. En effet, dans la maladie d’Alzheimer, les protéines telles que l’amyloïde bêta s’agglutinent en plaques qui endommagent le cerveau. Cependant, chez certaines personnes, les microglies sont capables de décomposer ces protéines avant qu’elles ne causent des dommages, entraînant ainsi des symptômes plus légers. Les chercheurs ont identifié une protéine, l’ADGRG1, qui permet aux microglies de digérer ces plaques. L’élimination de cette protéine chez des souris a conduit à une accumulation rapide des plaques, à une neurodégénérescence et à des problèmes de mémoire et d’apprentissage. Lors d’une réanalyse d’une étude antérieure sur l’expression génique dans le cerveau humain, il a été constaté que les individus décédés avec des symptômes légers d’Alzheimer avaient des microglies riches en récepteurs ADGRG1, indiquant que ces microglies avaient bien fonctionné pour contrôler la maladie. En revanche, ceux qui sont morts de la maladie d’Alzheimer sévère avaient peu de récepteurs, ce qui favorisait la prolifération des plaques. L’ADGRG1 appartient à une grande famille de récepteurs, les récepteurs couplés aux protéines G, souvent ciblés dans le développement de médicaments, ce qui laisse présager une rapide translation de cette découverte en nouvelles thérapies. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/08/adgrg1-in-microglia-facilitates-clearance-of-amyloid-in-the-aging-brain/

Vulnérabilité accrue des souris âgées face à la pathologie d’Alzheimer induite par l’amyloïde-β

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Cette étude met en lumière la vulnérabilité accrue des souris âgées face à la pathologie causée par l’introduction d’agrégats d’amyloïde-β dans le tissu cérébral, par rapport aux souris jeunes. Les agrégats d’amyloïde-β, qui se forment à la suite de la malformation de cette protéine, sont considérés comme un facteur clé dans le développement de la maladie d’Alzheimer. Alors que le vieillissement du système immunitaire pourrait être perçu comme un élément central de cette différence entre jeunes et vieux, il est également essentiel de considérer d’autres facteurs liés à l’âge. Le système immunitaire des souris âgées est à la fois plus inflammatoire et moins efficace, ce qui les rend plus susceptibles de présenter une réponse maladaptive face à l’introduction de molécules toxiques. L’étude a utilisé un modèle in vivo de la maladie d’Alzheimer en injectant des oligomères d’Aβ1-42 dans les hippocampes de souris âgées. Les résultats ont montré que les souris âgées présentaient des déficits significatifs en mémoire de travail, densité synaptique et neurogenèse, ainsi qu’une inflammation basale accrue. Après une lésion aiguë infligée à l’hippocampe, les souris âgées ont subi des déficits soutenus, y compris une fonction cognitive altérée, une neurogenèse et une densité synaptique encore plus réduites, ainsi qu’une activation microgliale et un stress mitochondrial accrus. En revanche, les souris jeunes n’ont montré que des effets aigus sans progression à long terme de la pathologie. Les résultats suggèrent que l’environnement cérébral vieillissant augmente la susceptibilité à des lésions aiguës par Aβ, créant ainsi des conditions favorables à la progression de la maladie d’Alzheimer. En conséquence, il est crucial de considérer les processus de vieillissement comme un facteur intégral dans le développement de la maladie. Cibler les mécanismes du vieillissement pourrait ouvrir de nouvelles voies pour la prévention et le traitement de la maladie d’Alzheimer ainsi que d’autres maladies neurodégénératives. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/05/the-aging-brain-is-more-vulnerable-to-amyloid-%ce%b2-toxicity/

Une nouvelle approche pour traiter les protéines amyloïdes mal repliées dans la maladie d’Alzheimer

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Les chercheurs explorent une approche innovante pour piéger les protéines amyloïdes-β mal repliées avant qu’elles ne s’agrègent et n’interfèrent avec la biochimie du cerveau. En empêchant l’agrégation de ces protéines, celles-ci peuvent se décomposer ou être éliminées sans causer de dommages. Ce développement est particulièrement pertinent car il existe un besoin pressant de traitements alternatifs moins coûteux et plus sûrs aux immunothérapies anti-amyloïdes actuelles. Les amyloïdes-β jouent un rôle crucial dans l’évolution vers la maladie d’Alzheimer, rendant d’autant plus important de traiter cette condition à un stade précoce et de manière préventive dans une large population. Les coûts et les effets secondaires des thérapies actuelles ne sont pas adaptés à cette utilisation. La plupart des maladies neurodégénératives sont marquées par l’accumulation de protéines mal repliées dans le cerveau, entraînant une perte progressive de neurones. Pour résoudre ce problème, les chercheurs se sont tournés vers une classe de peptides amphiphiles contenant des chaînes modifiées d’acides aminés, déjà utilisés dans des médicaments bien connus. Le tréhalose, un sucre naturel présent dans les plantes et les insectes, est reconnu pour sa capacité à stabiliser les macromolécules biologiques, y compris les protéines. Dans les expériences, lorsqu’ils sont ajoutés à l’eau, les peptides amphiphiles s’assemblent en nanofibres recouvertes de tréhalose. Étonnamment, le tréhalose a eu un effet déstabilisant sur les nanofibres, ce qui a en fait eu un effet bénéfique en rendant ces assemblages moléculaires très réactifs. Les nanofibres se sont alors liées aux protéines amyloïdes-β, piégeant ainsi ces protéines dans des structures fibreuses stables. Cela signifie que les protéines amyloïdes-β, qui auraient formé des fibres amyloïdes nuisibles, sont désormais piégées et ne peuvent plus pénétrer les neurones pour les détruire. Ce mécanisme novateur pourrait représenter une solution efficace pour freiner la progression des maladies neurodégénératives comme la maladie d’Alzheimer à un stade précoce, en opposition aux thérapies actuelles qui reposent sur la production d’anticorps contre les fibres amyloïdes bien formées. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/05/therapeutic-peptide-amphiphiles-prevent-misfolded-amyloid-%ce%b2-from-aggregating/

L’impact de l’agrégation des protéines sur les maladies neurodégénératives et les avancées thérapeutiques

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Ce texte traite des protéines dans le corps qui peuvent se malplier et former des agrégats, ce qui nuit au fonctionnement normal des cellules. Ces agrégats peuvent causer des dommages directs ou induire une réponse inflammatoire néfaste. La recherche sur ces agrégats protéiques se concentre principalement sur le cerveau vieillissant et les maladies neurodégénératives, qui se caractérisent par la formation de divers types d’agrégats protéiques, tels que l’amyloïde-β, la protéine tau et l’α-synucléine. Un ajout récent à cette liste est la TDP-43, associée à une condition ressemblant à la maladie d’Alzheimer, appelée encéphalopathie liée à l’âge prédominante du TDP-43 (LATE). Les recherches montrent que l’agrégation de TDP-43 est courante chez les personnes âgées et souvent mal diagnostiquée comme maladie d’Alzheimer. Cette agrégation est également liée à la sclérose latérale amyotrophique (SLA) et potentiellement à d’autres conditions. Les formes d’agrégation protéique dans le cerveau vieillissant sont inévitables, et des pathologies évidentes se développent lorsque ces agrégats atteignent un certain seuil de dommages. Dans la SLA, les agrégats de protéines mal solubles, comprenant la TDP-43, s’accumulent dans les neurones moteurs, entraînant la perte de fonctionnalité et la mort cellulaire. Les chercheurs ont découvert qu’en exposant les cellules à un stress, la TDP-43 peut être libérée du noyau cellulaire dans le cytosol, où elle forme des granules de stress. Les granules de stress servent de protection temporaire pour les protéines, mais si la TDP-43 est mutée, ces granules persistent et causent des dommages. Une avancée récente a permis d’empêcher la TDP-43 de quitter le noyau en l’associant à une protéine appelée SUMO, dirigeant la TDP-43 vers des corps nucléaires qui aident à la dégradation des formes nocives. La recherche continue pour développer des candidats médicamenteux qui favorisent cette interaction. L’étude démontre également que l’attachement de SUMO2 à la TDP-43 permet de la compartimenter dans les corps nucléaires, limitant ainsi son agrégation en réponse au stress protéotoxique. L’exploitation de cette voie pourrait offrir une nouvelle approche thérapeutique pour contrer l’agrégation des protéines. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/05/a-possible-approach-to-the-development-of-therapies-targeting-tdp-43-aggregation/

Le rôle complexe des microglies dans la maladie d’Alzheimer

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Les microglies sont des cellules immunitaires innées résidant dans le cerveau, similaires aux macrophages présents dans le reste du corps. Ces cellules présentent une diversité d’états et peuvent passer d’un état à un autre en fonction des circonstances. Les recherches se concentrent souvent sur l’état inflammatoire M1, capable de chasser et de détruire les pathogènes, en opposition à l’état anti-inflammatoire M2, qui est axé sur la régénération et le maintien des tissus. Cependant, cette dichotomie simplifie à l’excès un continuum d’états plus complexe, dont certains ne s’insèrent pas bien dans ces catégories. La compréhension des microglies est cruciale, notamment dans le contexte des maladies neurodégénératives, où un trop grand nombre de ces cellules devient inflammatoire et dysfonctionnelle en réponse à l’environnement tissulaire vieillissant du cerveau. Certaines microglies sont plus nuisibles que d’autres, et des tentatives pour ajuster broadement leur état peuvent ne pas être aussi bénéfiques qu’espéré. Il est suggéré que davantage d’états de microglies doivent être compris en détail et ciblés de manière distincte.

Dans le cas de la maladie d’Alzheimer (MA), le rôle des microglies reste complexe et dual. Cette revue vise à résumer les avancées récentes concernant le rôle des microglies dans la MA, en tenant compte des mécanismes d’activation de ces cellules, de leur effet sur le nettoyage de l’amyloïde-β (Aβ), de la pathologie tau et de l’impact des variations génétiques sur leurs fonctions. L’état fonctionnel des microglies, principales cellules immunitaires du système nerveux central, est bien plus complexe que la simple polarisation des phénotypes M1 et M2. Les études récentes ont montré que l’état des microglies dans la MA peut comprendre une grande variété de phénotypes différents jouant divers rôles à différentes étapes de la maladie et dans divers microenvironnements.

Au-delà des phénotypes M1 et M2 classiques, des conditions comme les microglies associées à la maladie (DAM) et les microglies réactives (RAM) ont des profils fonctionnels et moléculaires spécifiques dans la pathologie de la MA. Les microglies M1 sont activées par des facteurs pro-inflammatoires, libérant des cytokines pro-inflammatoires qui aggravent les réactions neuroinflammatoires et les lésions neuronales, tout en promouvant l’accumulation d’Aβ et l’hyperphosphorylation de la protéine tau. En revanche, les microglies M2, activées par des facteurs anti-inflammatoires, sécrètent des facteurs neurotrophiques qui favorisent la régénération. De plus, les DAM présentent des motifs d’expression génique distincts associés à la MA et jouent un rôle crucial dans l’élimination de l’Aβ et la modulation de la pathologie tau. Les variantes de TREM2 sont significativement associées à un risque accru de MA, et leur fonction physiologique est de permettre la formation de DAM, facilitant ainsi le nettoyage de l’Aβ. La pathologie tau augmente également de manière significative avec une fonction TREM2 déficiente ou une déficience microgliale, soulignant le rôle essentiel des DAM dans la prévention de la propagation de tau. En somme, les phénotypes des microglies dans la MA vont au-delà des simples M1 et M2, englobant des phénotypes plus évolués tels que les DAM. Chaque état remplit des fonctions correspondantes à différentes étapes de la maladie et dans divers microenvironnements, et des recherches futures devront explorer les mécanismes moléculaires et les différences fonctionnelles entre ces états pour élucider le rôle multifonctionnel des microglies dans la MA. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/04/microglia-in-neurodegenerative-conditions-more-complex-than-simply-a-double-edged-sword/

Les Dysfonctionnements Cérébraux Liés à l’Âge et le Rôle du CD2AP dans la Maladie d’Alzheimer

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L’étude des dysfonctionnements cérébraux liés à l’âge est un domaine complexe et encore largement incompris. Bien que le vieillissement soit provoqué par des processus de dégradation relativement simples, le cerveau est un organe très complexe, ce qui signifie que même de petites dysfonctions peuvent entraîner une série de conséquences interconnectées. De nombreuses recherches se concentrent sur des protéines spécifiques, comme le CD2AP, et leurs interactions dans le cerveau. Les mécanismes spécifiques aux maladies sont généralement vrais, mais il est souvent difficile de comprendre leur contribution à la pathologie globale et leur utilité comme cibles thérapeutiques. Le CD2AP, identifié comme associé à la maladie d’Alzheimer, suscite un intérêt croissant. Selon les données d’expression génique, CD2AP est exprimé à de faibles niveaux dans les neurones, mais est enrichi dans des régions cérébrales hautement plastiques telles que l’hippocampe, le cortex et le cervelet. L’absence de CD2AP dans les neurones a été liée à des dommages synaptiques. De plus, il a été observé que CD2AP est exprimé à des niveaux plus élevés dans les microglies que dans les neurones et qu’il régule l’activation des microglies en réponse à la toxicité de l’amyloïde-β. CD2AP joue un rôle essentiel dans le transport et la dégradation des protéines intracellulaires, le trafic des vésicules, la signalisation cellulaire et le remodelage du cytosquelette. En tant que facteur de risque pour la maladie d’Alzheimer, des anomalies dans CD2AP pourraient contribuer à la pathogenèse de cette maladie par divers mécanismes, tels que l’influence sur le transport et le traitement de la protéine précurseur de l’amyloïde (APP), la participation à la neurotoxicité médiée par la protéine Tau, la perturbation de la fonction synaptique et de la libération des vésicules, la modulation de l’activation des microglies et la compromission de l’intégrité de la barrière hémato-encéphalique. Les mécanismes moléculaires spécifiques par lesquels CD2AP participe à ces processus restent cependant à élucider complètement. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/03/cd2ap-in-alzheimers-disease/

Évaluation des immunothérapies dans le traitement de la maladie d’Alzheimer : bénéfices limités et implications pour les patients

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Des données humaines récentes permettent aux chercheurs de tirer des conclusions sur l’effet des immunothérapies visant à éliminer l’amyloïde-β du cerveau sur la maladie d’Alzheimer. Bien que ces traitements montrent des résultats, l’ampleur de leur effet est bien inférieure à l’espoir d’un renversement de la maladie. En fait, l’agrégation de l’amyloïde-β pourrait ne pas être le mécanisme pathologique le plus important aux stades avancés de la maladie. Il se peut qu’elle soit un mécanisme initial crucial qui ouvre la voie à d’autres dysfonctionnements, comme l’agrégation de tau et la neuroinflammation. Il faudra de nombreuses années pour rassembler suffisamment de données afin de déterminer si ces immunothérapies anti-amyloïdes peuvent prévenir la maladie d’Alzheimer de manière significative. Les patients atteints de la maladie d’Alzheimer et leurs familles se heurtent à la difficile question de savoir s’ils doivent suivre un traitement qui ne les améliorera pas et qui ne freinera même pas leur déclin cognitif. Au mieux, des traitements comme le lecanemab ou le donanemab pourraient ralentir le déclin cognitif inévitable. De plus, ces traitements sont coûteux, nécessitent des perfusions bihebdomadaires ou mensuelles, et comportent des risques tels que des hémorragies cérébrales et un gonflement du cerveau, qui sont généralement légers et temporaires, mais peuvent dans de rares cas être mortels. Cependant, même si les bénéfices sont limités, ils peuvent être précieux pour les patients et leurs familles. Deux points critiques marquent la transition entre indépendance et dépendance : le premier est lorsque la personne ne peut plus vivre de manière autonome en raison de l’incapacité à gérer les tâches quotidiennes ; le deuxième est lorsque la personne a besoin d’aide pour des soins corporels. Les chercheurs ont estimé combien de temps les personnes pourraient s’attendre à vivre de manière autonome sans traitement, en analysant les expériences de 282 participants. Les résultats montrent qu’une personne avec des symptômes très légers pourrait vivre de manière autonome pendant 29 mois sans traitement, 39 mois avec lecanemab, et 37 mois avec donanemab. Pour ceux avec des symptômes légers, la mesure la plus pertinente est la durée pendant laquelle ils pourraient gérer leur auto-soin. Les chercheurs estiment qu’une personne à ce stade pourrait s’attendre à gérer son auto-soin de manière autonome pendant 26 mois avec lecanemab et 19 mois avec donanemab. Source : https://www.fightaging.org/archives/2025/02/a-more-favorable-way-of-looking-at-the-modest-effects-of-amyloid-clearing-immunotherapies-in-alzheimers-patients/